Pillole Testbusters – Biologia: proteine ed enzimi

Struttura

Cosa sono?

Le proteine sono una delle più importanti categorie di macromolecole biologiche presenti negli organismi viventi e sono addette allo svolgimenti di svariate funzioni. A livello strutturale, possono essere classificate come deipolimeri di aminoacidi(molecole che presentano un carbonio chirale a cui sono connessi un gruppo amminico -NH2, un gruppo carbossilico -COOH, un idrogeno -H e una catena laterale che riflette le proprietà del singolo aminoacido).

Struttura

Le proteine si organizzano in 4 strutture diverse, che presentano tra loro un diverso grado di complessità:

1. Struttura Primaria: costituita esclusivamente dall’allineamento degli aminoacidi, che si legano tra loro per mezzo di un legame peptidico (o ammidico) tra l’estremità -COOH terminale di un residuo aminoacidico e quella -NH2 terminale del residuo successivo (si parla molto spesso di struttura a collana di perle, da non confondere con uno dei livelli di compattazione del DNA)
2. Struttura Secondaria: in cui gli aminoacidi non contigui instaurano tra di loro ponti idrogeno, i quali permettono la formazione di strutture ben definite e ricorrenti all’interno delle proteine biologiche, tra le quali figurano:

• Alpha Elica: la catena polipeptidica si avvolge a spirale, orientando i gruppi acilici verso il basso e l’idrogeno del gruppo amidico verso l’alto, formando legami -H tra aminoacidi a distanza di 3-4 residui tra di loro all’interno dell’elica stessa; in questo modo i residui -R di ogni monomero vengono disposti sulla parte esterna dell’elica
• Beta Foglietto: le “collane di perle” si dispongono l’una adiacente all’altra formando veri e propri foglietti tramite ponti H
• Tripla Elica: struttura simile all’alpha elica, ma con tre filamenti aminoacidici (propria del collagene)

1. Struttura Terziaria: diverse strutture secondarie si associano tra di loro con formazione di tutti i tipi di interazione intermolecolare (Ponti H, Interazioni Ioniche, Forze di Van Der Waals…)
2. Struttura Quaternaria: più strutture terziarie si associano tra di loro formando complessi tridimensionali per mezzo di interazioni deboli, che rendono la proteina (ora matura) facilmente denaturabile in condizioni non fisiologiche (es. Temperatura o pH estremi); un esempio ne è l’emoglobina, un tetramero costituito da due strutture (terziarie, non secondarie) alpha e due strutture (terziarie, non secondarie) beta.

Funzione

Le proteine svolgono una grandissima quantità di funzioni:

1. Funzione Strutturale: coadiuvano il sostentamento fisico e conferiscono la corretta forma a cellule, tessuti e organi (es. il citoscheletro)
2. Funzione di Difesa: intervengono nel processo di risposta immunitaria contro determinati antigeni (es. Anticorpi)
3. Funzione di Trasporto: si occupano del trasporto di determinate molecole all’interno dell’organismo, specialmente di quelle apolari, le quali non possono essere disciolte nel sangue – micelle o bilayer – (es. Albumina)
4. Funzione di Contrazione: alcune proteine intervengono nel processo di contrazione muscolare (es. Actina, Troponina, Miosina, Tropomiosina)
5. Funzione Ormonale: alcune proteine fungono da messaggeri e regolatori (es. Insulina)
6. Funzione enzimatica: la maggior parte delle proteine coadiuva la catalisi di molte reazioni biologiche per aumentarne la velocità di realizzazione (es. Fosfofruttochinasi-1)

Proteine come Enzimi

Gli enzimi sono la classe di proteine più rappresentate in assoluto negli organismi viventi. La loro funzione è quella dicatalizzare lo svolgimento delle reazioni biologiche, il quale, in assenza dei suddetti enzimi, risulterebbe incompatibile con la vita, dato il periodo di realizzazione estremamente lungo.Facendo ciò, gli enzimi abbassano l’energia di attivazione dellasingola e specifica reazionesenza tuttavia modificare i suoi valori termodinamici (come, ad esempio, la costante di equilibrio). In questo modo, più reagenti sono in grado di raggiungere e superare lo stato di transizione (caratterizzato da E= Energia di attivazione) e trasformarsi così in prodotti.

Le principali caratteristiche degli enzimi sono:

• Potere catalizzatore
• Efficienza (elevata resa in termini di quantità di prodotti per quantità di reagenti)
• Estrema Specificità 
• Regolabilità (tramite variazione di concentrazione, modificazioni covalenti e non, reversibili e non, separazione spaziale delle reazioni in compartimenti cellulari diversi, produzione di isoenzimi…)
• Possono essere costituiti da una (enzimi monomerici) o più (enzimi oligomerici) catene peptidiche o subunità

Invece, le principali classi di enzimi presenti a livello biologico sono:

• Idrolasi, gli enzimi che tagliano un substrato mediante idrolisi, ne fanno parte le proteasi (che tagliano altre proteine) e le nucleasi (che tagliano acidi nucleici, cioè DNA e RNA);
• Sintasi, enzimi che sintetizzano una nuova molecola a partire da due substrati, generalmente per condensazione;
• Isomerasi, enzimi che trasformano un ligando in un suo isomero modificandolo chimicamente a livello dei legami;
• Polimerasi, enzimi che associano varie molecole costituendo un polimero, per esempio un acido nucleico;
• Chinasi, enzimi che aggiungono gruppi fosfato ad alcune molecole;
• Fosfatasi, enzimi che rimuovono gruppi fosfato da alcune molecole;
• Ossidoreduttasi, enzimi che ossidano e riducono alcune molecole, ne fanno parte le ossidasi, le reduttasi e le deidrogenasi;
• ATPasi, enzimi che idrolizzano ATP liberandone l’energia.

Sintesi

Seguendo il Dogma centrale della biologia, l’informazione genetica contenuta nel DNA sotto forma di sequenza nucleotidica viene utilizzata per la sintesi di proteine attraverso due processi:

• Trascrizione: l’informazione genetica viene trascritta (mantenendo lo stesso linguaggio di sequenza nucleotidica) da DNA a RNA (mRNA, tRNA e rRNA)
• Traduzione: l’informazione genetica viene tradotta in sequenza aminoacidica (il linguaggio viene cambiato – tradotto, appunto – da sequenza nucleotidica a filamento di aminoacidi)